Erinevus polüpeptiidi ja valgu vahel

Polüpeptiidid ja valgud on raku looduslikud ja olulised orgaanilised ühendid. Need mõlemad koosnevad aminohapetest. Aminohapped on looduslikult esinevad ühendid, mis seovad omavahel peptiide, polüpeptiide ja valke. Iga aminohape sisaldab ühte amiini (-NH₂) ja üks hüdroksüül (-COOH) rühm, samuti spetsiifiline kõrvalahel (R rühm). Kõrvalahela rühmad on erineva suuruse, kuju, laengu ja reaktsioonivõimega ning on seetõttu iga aminohappe jaoks ainulaadsed. Seal on 20 tüüpi monomeerseid aminohappeid, mis on võimelised ühendama erinevaid kombinatsioone, andes seeläbi suure mitmekesisusega polüpeptiide ja valke.

Mis on polüpeptiid?

Polüpeptiid on määratletud aminohapete järjestusega polümeer, mis on ühendatud kovalentsete peptiidsidemete kaudu. Peptiidside on kahe aminohappe vahelise kondensatsioonireaktsiooni tulemus: ühe aminohappe karboksüülrühm reageerib külgneva aminohappe aminorühmaga, vabastades vee molekuli (H₂O). Peptiidsidemetega ühendatud aminohapete lühikestele ahelatele viidatakse kui peptiididele. Peptiide moodustavad tavaliselt kuni 20-30 aminohapet. Spetsiifilise järjestusega seotud aminohappejääkide pikemaid ahelaid nimetatakse polüpeptiidideks. Polüpeptiidid võivad sisaldada kuni 4000 jääki. Polüpeptiide iseloomustab polüpeptiidide karkass, mis on moodustatud ühendatud aminohapete ahela tuumas olevate aatomite korduva järjestuse abil. Polüpeptiidi karkassi külge on kinnitatud aminohapete spetsiifilised kõrvalahelad, R-rühm. Polüpeptiidid võivad voltida fikseeritud struktuuri, moodustades valgu. Polüpeptiid moodustab seega aminohappejääkide lineaarse järjestuse, mis moodustab valgu primaarse struktuuri.

Mis on valk?

Valgud on struktuurilt ja funktsionaalselt keerulised molekulid. Mõistet valk kasutatakse kolmemõõtmelise struktuuri kirjeldamiseks, mis moodustatakse ühe või mitme polüpeptiidi kokkuklapimisel. Valgud omavad struktuurstruktuuri nelja taset, kusjuures primaarstruktuuriks on polüpeptiid. Valgul on sekundaarne struktuur, kui polüpeptiidahelad moodustavad α-heelika ja β-lehe. Valgu tertsiaarne struktuur moodustab polüpeptiidahela täieliku kolmemõõtmelise korralduse. Kui valgukompleksis on rohkem kui üks polüpeptiidahel, nimetatakse valgu struktuuri kvaternaarseks. Polüpeptiidahelate voltimine valgu moodustamiseks põhineb paljudel nõrkadel mittekovalentsetel sidemetel, mis moodustuvad ühe ahela erinevate osade või isegi kahe või enama polüpeptiidahela vahel. Mittekovalentsed sidemed hõlmavad nii polüpeptiidi karkassi kui ka R-rühma külgahelate aatomeid ja neid on kolme tüüpi: vesiniksidemed, ioonilised sidemed ja van der Waali sidemed. Suur arv nõrku mittekovalentseid sidemeid toimib paralleelselt ja nende tugevus ühendatakse, et tagada kokkuvolditud valgu struktuuri stabiilsus. Valguorganisatsiooni alamstruktuur on valgu domeen. See koosneb polüpeptiidahela mis tahes osast, mis võib iseseisvalt voldida stabiilseks struktuuriks. Iga domeen sisaldab 40 kuni 350 aminohapet. Väikseim valk esindab ühte domeeni, samas kui suur valk võib sisaldada kuni mitukümmend domeeni. Valgu iga domeen on tavaliselt seotud kindla funktsiooniga. Valkude funktsionaalsed omadused sõltuvad suuresti nende struktuurist ja kujust, mis võimaldab neil füüsikaliselt suhelda teiste molekulidega. Need koostoimed on alati konkreetsed ja valivad. Iga valk võib seonduda oma ligandiga seonduvate saitidega suure afiinsusega ühe või ainult mõne molekuliga, mida tuntakse ligandidena. Ligandiga seonduv sait on polüpeptiidahela voltimisega moodustatud õõnsus valgupinnas. Valgu eraldi ligandit siduvad saidid võivad seonduda erinevate ligandidega, reguleerides valgu funktsiooni või aidates valgul liikuda raku konkreetsesse kohta. Valgu funktsioon sõltub tihedalt selle struktuurist. Ühe aminohappe muutus võib selle kuju rikkuda ja funktsiooni kaotada.

Erinevus polüpeptiidi ja valgu vahel

1. Polüpeptiidi ja valgu määratlus

Polüpeptiid on polümeer, mis on moodustatud määratletud aminohapete järjestusest, mis on omavahel ühendatud kovalentsete peptiidsidemete kaudu.

Valk on struktuurilt ja funktsionaalselt keeruline molekul, mis moodustatakse ühe või mitme polüpeptiidahela voltimisel.

2. Polüpeptiidi ja valgu struktuurilised erinevused

Polüpeptiidil on lihtne struktuur ja see koosneb polüpeptiidi karkassist, mille moodustavad aatomite korduvad järjestused aheldatud aminohapete ahela tuumas. Polüpeptiidi karkassi külge on kinnitatud aminohapete spetsiifilised kõrvalahelad, R-rühm

Teisel pool olev valk on keeruline molekul, mis koosneb ühest või enamast polüpeptiidahelast, mis on kokku painutatud sekundaarseks, tertsiaarseks või kvaternaarseks struktuuriks.

Valgu kuju hoitakse stabiilsena kolme tüüpi nõrkade mittekovalentsete sidemete abil: vesiniksidemed, ioonilised sidemed ja van der Waali sidemed.

3. Polüpeptiidi ja valgu funktsioon

Polüpeptiidi põhifunktsioon on keerukamate valkude esmane struktuur. Polüpeptiididel puudub kolmemõõtmeline struktuur, mis võimaldab valgul ligandiga seostuda ja olla funktsionaalne.

Teisest küljest võimaldab valgu struktuurne keerukus, selle stabiilne kuju ligandiga seonduvate saitidega spetsiifiliselt ja suure afiinsusega konkreetsete liganditega seonduda, olla reguleeritud ja osaleda paljudes elutähtsates raku metaboolsetes radades.

Polüpeptiid versus valk: võrdlustabel

Polüpeptiidi ja valgu kokkuvõte

Polüpeptiidid ja valgud on rakus looduslikult esinevad ja olulised orgaanilised ühendid.

Ehkki aminohapped on nende ühine primaarne komponent, on polüpeptiididel ja valkudel suuri struktuurilisi ja funktsionaalseid erinevusi:

1. Polüpeptiid on aminohapete lihtne polümeer, mis on seotud kovalentsete peptiidsidemetega, samas kui valk on keeruline molekul, mida iseloomustab stabiilne struktuur, mis koosneb ühe või mitme polüpeptiidahela voltimisest, mida hoiavad koos mittekovalentsed sidemed.

2. Polüpeptiidi põhifunktsiooniks on valgu primaarne struktuur, samas kui valk on keeruline ühend, ligandi sidumissaitidega, mis võimaldavad sellel seostuda spetsiifiliste ja erinevate molekulidega ning olla rakus funktsionaalselt aktiivsed..