Alfa-heelixi ja beetaplekk-lehe erinevus

Peamine erinevus - Alpha Helix vs Beta plisseeritud leht
 

Alfa-heelitsid ja beeta-volditud lehed on polüpeptiidahelas kaks kõige sagedamini leiduvat sekundaarstruktuuri. Need kaks struktuurikomponenti on esimesed peamised etapid polüpeptiidahela voltimise protsessis. võtme erinevus Alpha Helixi ja beetaversiooni leht on nende käes struktuur; neil on konkreetse töö tegemiseks kaks erinevat kuju.

Mis on Alpha Helix?

Alfa-spiraal on polüpeptiidahela aminohappejääkide parempoolne pool. Aminohappejääkide vahemik võib varieeruda vahemikus 4 kuni 40 jääki. Ülemisel mähisel oleva C = O rühma hapniku ja alumise mähise N-H rühma vesiniku vahel moodustuvad vesiniksidemed aitavad mähist koos hoida. Vesinikside moodustatakse ahelas iga nelja aminohappejäägi kohta ülaltoodud viisil. See ühtlane muster annab sellele kindlad omadused, nagu mähise paksus, ja see dikteerib iga täieliku pöörde pikkuse piki spiraali telge. Alfa-spiraali struktuuri stabiilsus sõltub mitmest tegurist.

O-aatomid punasel, N-aatomid sinisel ja vesiniksidemed on roheliste punktiirjoontena

Mis on beetaplekk-leht?

Beetaplekk-lehte, mida tuntakse ka kui beetalehte, peetakse valkude sekundaarse struktuuri teiseks vormiks. See sisaldab beeta-ahelaid, mis on külgsuunas ühendatud vähemalt kahe või kolme selgroogse vesiniksidemega, moodustades keerdunud volditud lehe, nagu pildil näidatud. Beeta-ahel on polüpeptiidahela osa; selle pikkus on üldiselt võrdne 3 kuni 10 aminohappega, sealhulgas selgroog laiendatud kinnituses.

4-ahelaline antiparalleelne P-lehe fragment ensüümi katalaasi kristallstruktuurist.
a) külgnevatel ahelatel peptiidide NH ja CO rühmade vahel olevate paralleelsete vesiniksidemete (punktiir) näitamine. Nooled tähistavad ahela suunda ja elektronide tiheduse kontuurid visandavad mitte-H aatomid. O aatomid on punased pallid, N aatomid on sinised ja H aatomid on lihtsuse huvides ära jäetud; külgahelaid näidatakse ainult esimesele külgahela C-aatomile (roheline)
b) Kahe keskse β-ahela servavaade

Beeta-volditud lehtedel kulgevad polüpeptiidahelad üksteise kõrval. Struktuuri lainekujulise väljanägemise tõttu saab see nime “plisseeritud leht”. Neid ühendavad omavahel vesiniksidemed. See struktuur võimaldab polüpeptiidahela venitamise kaudu moodustada rohkem vesiniksidemeid.

Mis vahe on Alpha Helixil ja beetapleksil?

Alfa-heelixi ja beeta-volditud lehe struktuur

Alfa heeliks:

Selles struktuuris on polüpeptiidi karkass spiraalse struktuurina tihedalt seotud kujutletava teljega. Seda tuntakse ka kui peptiidahela helikoidset paigutust.

Alfa-spiraali struktuuri moodustumine toimub siis, kui polüpeptiidahelad on keerutatud spiraaliks. See võimaldab kõigil ahela aminohapetel moodustada üksteisega vesiniksidemeid (side hapniku molekuli ja vesiniku molekuli vahel). Vesiniksidemed võimaldavad spiraalil spiraalset kuju hoida ja annavad tiheda mähise. See spiraalne kuju muudab alfa-spiraali väga tugevaks.

Vesiniksidemeid tähistavad kollased punktid.

Beetaplekk-leht:

Kui kaks või enam polüpeptiidahela (de) fragmenti kattuvad, moodustades üksteisega vesiniksidemete rea, võib leida järgmisi struktuure. See võib juhtuda kahel viisil; paralleelne ja paralleelne paigutus.

Näited struktuurist:

Alfa heeliks: Alfa-spiraali struktuuri näitena võib võtta sõrmeküüned või varbaküüned.

Beetaplekk-leht: Sulgede struktuur sarnaneb beeta-volditud lehe struktuuriga.

Struktuuri omadused:

Alfa heeliks: Alfa-heeliksi struktuuris on 3,6 aminohapet spiraali pöörde kohta. Kõik peptiidsidemed on trans- ja tasapinnalised ning peptiidsideme N-H rühmad osutavad samas suunas, mis on ligikaudu paralleelne spiraali teljega. Kõigi peptiidsidemete C = O rühmad osutavad vastupidises suunas ja nad on spiraali teljega paralleelsed. Iga peptiidsideme C = O rühm on seotud peptiidsideme N-H rühmaga, moodustades vesiniksideme. Kõik R-rühmad on suunatud spiraalist väljapoole.

Beetaplekk-leht: Iga beeta-volditud lehe peptiidside on tasapinnaline ja sellel on trans-konformatsioon. Kõrvuti asetsevate ahelate peptiidsidemete C = O ja N-H rühmad on samal tasapinnal ja suunatud üksteise poole, moodustades nende vahel vesiniksideme. Kõik R-rühmad võivad ükskõik millises ahelas esineda lehe tasapinnast kõrgemal ja all.

Mõisted:

Teisene struktuur: See on kokkupandava valgu kuju, mis on tingitud vesiniksidemest selgroo amiidi ja karbonüülrühmade vahel.

Viited: “Valgu struktuur”. ChemWiki: Dynamic Chemistry Hypertext “Valgu sekundaarstruktuur: α-heletsid ja β-lehed”. Proteinstructures.com autor Salam Al Karadaghi “Orgaaniline keemia”. Virtuaalse raku õpik “Beetaleht” .Wikipedia Image Viisakus: “Helixi elektronide tihedus müoglobiin 2nrl 17-32” autor Dcrjsr - Omal töö (CC BY 3.0) Commonsi Wikimedia “Valgu sekundaarstruktuur” kaudu: Kasutaja: Bikadi (CC BY -SA 3.0) kaudu Commons Wikimedia - Dgrjsri „1gwe antipar beetaleht mõlemad” - oma töö (CC BY 3.0) Commonsi Wikimedia kaudu