Hemoglobiini ja müoglobiini erinevus

Hemoglobiin vs müoglobiin

Müoglobiin ja hemoglobiin on hemoproteiinid, millel on võime siduda molekulaarset hapnikku. Need on esimesed valgud, mille selle kolmemõõtmeline struktuur on lahendatud röntgenkristallograafia abil. Valgud on aminohapete polümeerid, mis on ühendatud peptiidsidemete kaudu. Aminohapped on valkude ehitusplokid. Nende üldise kuju järgi liigitatakse need valgud globaalsete valkude alla. Globulaarsed valgud on mõnevõrra sfäärilised või ellipsoidsed. Nende ainulaadsete globaalsete valkude erinevad omadused aitavad organismil hapniku molekule nende vahel nihutada. Nende spetsiaalsete valkude aktiivne koht koosneb rauast (II) protoporfüriin IX, mis on kapseldatud veekindlasse taskusse.

Müoglobiin

Müoglobiin esineb monomeerse valgina, milles heem ümbritseb globiini. See toimib lihaskoes sekundaarse hapniku kandjana. Kui lihasrakud tegutsevad, vajavad nad suurt hulka hapnikku. Lihasrakud kasutavad neid valke hapniku difusiooni kiirendamiseks ja intensiivse hingamise ajal hapniku võtmiseks. Müoglobiini tertsiaarne struktuur sarnaneb tüüpilise vees lahustuva gloobuli valgu struktuuriga.

Müoglobiini polüpeptiidahelal on 8 eraldi parempoolset α-heelikaali. Igas valgu molekulis on üks heemne proteesirühm ja iga heemijääk sisaldab ühte tsentraalselt koordineeritult seotud rauaaatomit. Hapnik on seotud otse heemproteeside rühma rauaaatomiga.

Hemoglobiin

Hemoglobiin on tetrameerse valgu kujul, milles iga subühik koosneb heemi ümbritsevast globiinist. See on kogu süsteemi hõlmav hapniku kandja. See seob hapniku molekule ja seejärel transporditakse seda vere kaudu vere punaliblede abil.

Selgroogsetel hajutatakse hapnik kopsukoe kaudu punastesse verelibledesse. Kuna hemoglobiin on tetrameer, võib see siduda korraga neli hapniku molekuli. Seotud hapnik jaotatakse seejärel kogu kehas ja eraldatakse punastest verelibledest taaselustavatesse rakkudesse. Seejärel võtab hemoglobiin süsinikdioksiidi ja viib need tagasi kopsudesse. Seetõttu toimib hemoglobiin rakkude metabolismiks vajaliku hapniku tarnimiseks ja eemaldab tekkinud jäätmesaaduse, süsinikdioksiidi.

Hemoglobiin koosneb mitmest polüpeptiidahelast. Inimese hemoglobiin koosneb kahest α (alfa) ja kahest β (beeta) alaühikust. Igal a-subühikul on 144 jääki ja igal β-alaühikul on 146 jääki. Nii α (alfa) kui β (beeta) alaühikute struktuurilised omadused on sarnased müoglobiiniga.

Hemoglobiin vs müoglobiin

• Hemoglobiin transpordib hapnikku veres, samal ajal kui müoglobiin transpordib või hoiab hapnikku lihastes.

• Müoglobiin koosneb ühest polüpeptiidahelast ja hemoglobiin koosneb mitmest polüpeptiidahelast.

• Erinevalt müoglobiinist on hemoglobiini kontsentratsioon punastes verelibledes väga kõrge.

• Alguses seob müoglobiin hapniku molekule väga kergesti ja viimasel ajal muutub küllastunudks. See seondumisprotsess on müoglobiinis väga kiire kui hemoglobiinis. Hemoglobiin seob hapnikku esialgu raskustega.

• Müoglobiin esineb monomeerse valgina, hemoglobiin aga tetrameerse valgina.

• Hemoglobiinis on kahte tüüpi polüpeptiidahelaid (kaks α-ahelat ja kaks β-ahelat).

• Müoglobiin võib siduda ühe hapniku molekuli, nn monomeeri, samal ajal kui hemoglobiin võib siduda neli hapniku molekuli, nn tetrameeri.

• Müoglobiin seob hapnikku tihedamalt kui hemoglobiin.

• Erinevalt müoglobiinist võib hemoglobiin siduda ja maha laadida nii hapnikku kui ka süsinikdioksiidi.