Holoensüümi ja apoensüümi erinevus

Peamine erinevus - Holoensüüm vs Apoensüüm
 

Ensüümid on bioloogilised katalüsaatorid, mis suurendavad kehas keemiliste reaktsioonide kiirust. Need on aminohapete järjestustest koosnevad valgud. Ensüümid osalevad keemilistes reaktsioonides ilma neid tarbimata. Need on spetsiifilised substraatide ja keemiliste reaktsioonide jaoks. Ensüümi funktsiooni toetavad erinevad valguvabad väikesed molekulid. Neid tuntakse kofaktoritena. Nad abistavad ensüüme nende katalüütilises tegevuses. Need kofaktorid võivad olla metalliioonid või koensüümid; need võivad olla ka anorgaanilised või orgaanilised molekulid. Paljud ensüümid vajavad aktiivseks muutmiseks ja katalüütilise funktsiooni käivitamiseks kofaktorit. Kofaktoriga seondumise põhjal on ensüümidel kaks vormi, mida nimetatakse apoensüümiks ja holoensüümiks. Peamine erinevus holoensüümi ja apoensüümi vahel on see apoensüüm on ensüümi valgukomponent, mis on inaktiivne ega ole seotud kofaktoriga samas holoensüüm on ensüümi valgukomponent ja seotud kofaktor, mis loob ensüümi aktiivse vormi.

SISU

1. Ülevaade ja peamised erinevused
2. Mis on holoensüüm 
3. Mis on apoensüüm
4. Kõrvuti võrdlus - tabelina Holoensüüm vs Apoensüüm
5. Kokkuvõte

Mis on holoensüüm?

Ensüümid on valgud, mis katalüüsivad rakkudes biokeemilisi reaktsioone. Enamik ensüüme vajab katalüütiliste funktsioonide käivitamiseks väikest valguvaba molekuli. Neid molekule tuntakse kofaktoritena. Kofaktorid on peamiselt anorgaanilised või orgaanilised molekulid. Kofaktorid jaotatakse kahte põhitüüpi - metalliioonid ja koensüümid. Kofaktori seondumine on ensüümi aktiveerimiseks ja keemilise reaktsiooni käivitamiseks hädavajalik. Kui ensüümi valgukomponent on seotud kofaktoriga, tuntakse kogu molekuli holoensüümina. Holoensüüm on katalüütiliselt aktiivne. Seega seob see aktiivselt substraatidega ja suurendab reaktsiooni kiirust. Koensüümid seostuvad ensüümidega lõdvalt, proteesigrupid aga apoensüümidega tihedalt. Mõned kofaktorid seonduvad ensüümi aktiivse saidiga. Sidumisel muudab see ensüümi konformatsiooni ja suurendab substraatide seostumist ensüümi aktiivse saidiga.

DNA polümeraas ja RNA polümeraas on kaks holoensüümi. DNA polümeraas vajab aktiivsuseks magneesiumi ioone ja DNA polümerisatsiooni alustamist. RNA polümeraas vajab katalüütilise funktsiooni jaoks sigmafaktorit.

Mis on apoensüüm?

Enne kofaktoriga seondumist on ensüüm apoensüüm. Teisisõnu, apoensüüm on ensüümi valguosa, millel puudub kofaktor. Apoensüüm on katalüütiliselt passiivne ja mittetäielik. See moodustab koensüümiga kombineerimisel aktiivse ensüümsüsteemi ja määrab selle süsteemi spetsiifilisuse substraadi suhtes. On palju kofaktoreid, mis seovad apoensüümide abil holoensüüme. Tavalisteks koensüümideks on NAD +, FAD, koensüümi A, B-vitamiinid ja C-vitamiin. Apoensüümidega seostuvad tavalised metalliioonid on raud, vask, kaltsium, tsink, magneesium jne. Kofaktorid seovad apoensüümi tihedalt või lõdvalt, et muuta apoensüüm holoensüümiks. Kui kofaktor on holoensüümist eemaldatud, muundatakse see uuesti apoensüümiks, mis on passiivne ja mittetäielik.

Kofaktori olemasolu apoensüümi aktiivsel saidil on hädavajalik, kuna need pakuvad rühmi või saite, mida ensüümi valguosal ei ole reaktsiooni katalüüsimiseks.

Joonis 01: apoensüüm ja holoensüüm

Mis vahe on holoensüümi ja apoensüümi vahel?

Holoensüüm vs apoensüüm
Holoensüüm on aktiivne ensüüm, mis koosneb apofenüümist, mis on seotud selle kofaktoriga.	Apoensüüm on valgukomponent, millel puudub oma kofaktor.
Kofaktor
Holoensüüm on seotud selle kofaktoriga.	Apoensüüm on ensüümi komponent ilma kofaktorita.
Tegevus
Holoensüüm on katalüütiliselt aktiivne.	Apoensüüm on katalüütiliselt inaktiivne.
Täielikkus
Holoensüüm on täielik ja võib reaktsiooni käivitada.	Apoensüüm on puudulik ja ei saa reaktsiooni käivitada.
Näited
Holoensüümi näideteks on DNA polümeraas, RNA polümeraas.	Aspartaat-transkarbamoülaas on apoensüümi näide.

Kokkuvõte - Holoenzyme vs Apoenzyme

Ensüümid on rakkude bioloogilised katalüsaatorid. Need vähendavad reaktsiooni toimumiseks vajalikku energiat. Ensüümid suurendavad reaktsiooni kiirust, indutseerides aktiivselt substraadi muutumist produktideks. Need katalüüsivad spetsiifiliselt reaktsioone ilma reaktsioone alustamata. Ensüümid koosnevad valgu molekulidest. Ensüümi valguosa tuntakse apoensüümi nime all. Apoensüüm vajab aktiivsuseks seondumist valguvabade väikeste molekulidega, mida nimetatakse kofaktoriteks. Kui apoensüüm seondub kofaktoriga, tuntakse kompleksi holoensüümina. Holoensüüm on keemilise reaktsiooni käivitamiseks katalüütiliselt aktiivne. Substraat seostub holoensüümiga, mitte apoensüümiga. See on erinevus holoensüümi ja apoensüümi vahel.

Laadige alla versioon Holoenzyme vs Apoenzyme

Selle artikli PDF-versiooni saate alla laadida ja seda võrguühenduseta otstarbel kasutada tsitaatide märkuste kohaselt. Laadige alla PDF-versioon siit. Holoensüümi ja apoensüümi erinevus.

Viited:

1. "Struktuurne biokeemia / ensüüm / apoensüüm ja holoensüüm." Struktuurne biokeemia / ensüüm / apoensüüm ja holoensüüm - Wikibooks. N.p., n.d. Võrk. Saadaval siin. 12. juuni 2017.
2. Biokeemia. N.p., n.d. Võrk. Saadaval siin. 13. juuni 2017.

Pilt viisakalt:

1. Monüüpena “ensüümid” - Commons Wikimedia kaudu oma töö (avalik omand)