Kinaasi ja fosfataasi erinevus

Kinaas vs fosfataas
 

Kinaasi ja fosfataasi erinevus tuleneb asjaolust, et need kaks ensüümi toetavad kahte vastupidist protsessi. Kinaas ja fosfataas on kaks olulist ensüümi, mis käsitlevad bioloogilistes süsteemides leiduvaid fosfaate. Ensüümid on kolmemõõtmelised globaalsed valgud, mis toimivad paljude rakkude biokeemiliste reaktsioonide bioloogiliste katalüsaatoritena. Selle võime tõttu peeti ensüümide saabumist üheks oluliseks sündmuseks elu arengus. Ensüümid suurendavad biokeemiliste reaktsioonide kiirust, rõhutades spetsiifilisi keemilisi sidemeid. Kinaas ja fosfataas on kaks olulist ensüümi valkude fosforüülimine. Valkude fosforüülimine hõlbustab valkude põhifunktsioone, sealhulgas raku metabolism, rakkude diferentseerumine, signaali transduktsioon kasvu ajal, transkriptsioon, immuunvastus jne. Valgu fosforüülimine hõlmab valgu molekulide konformatsioonilisi muutusi, lisades ATP molekulidest fosfaatrühma, samas kui defosforüülimine See hõlmab fosfaatrühmade eemaldamist valgust. Fosforüülimise ja defosforüülimise protsesse katalüüsivad vastavalt kinaasi ja fosfataasi ensüümid. Selles artiklis käsitletakse kinaasi ja fosfataasi erinevust, tuues välja olulised faktid kinaasi ja fosfataasi kohta.

Mis on kinaas?

Kinaasid on ensüümide rühm, mis katalüüsib fosforüülimisreaktsioone fosfaatrühmade lisamisega ATP-st proteiinimolekulidele. Fosforüülimisreaktsioon on ühesuunaline, kuna ATP-s fosfaat-fosfaatsideme lagunemisel toimub ADP saamiseks massiline energia eraldumine. Valgukinaase on palju erinevaid ja iga kinaas vastutab spetsiifilise valgu või valgukomplekti fosforüülimise eest. Aminohapete struktuuri üldiselt arvesse võttes võivad kinaasid lisada fosfaatrühmi kolme tüüpi aminohapetele, mis koosnevad R-rühma osast OH-rühmast. Need kolm aminohapet on seriin, treoniin ja türosiin. Valgukinaasid kategoriseeritakse nende kolme aminohappe substraadi alusel. Seriini / treoniini kinaasi klass sarnaneb kõige tsütoplasmaatilisematele valkudele. Fosforüülimise käigus võib kinaas valgu aktiivsust kas tugevdada või vähendada. Aktiivsus sõltub aga fosforüülimise kohast ja fosforüülitava valgu struktuurist.

Fosforüülimise põhireaktsioon

Mis on fosfataas?

Fosforüülimise pöördreaktsioon, fosforüülimist katalüüsivad fosfataasi ensüümid. Defosforüülimise käigus eemaldab fosfataas valgu molekulidest fosfaatrühmad. Seega saab kinaasi aktiveeritud valgu fosfataas deaktiveerida. Defosforüülimisreaktsioon ei ole siiski pöörduv. Rakkudes leidub palju erinevaid fosfataase. Mõni fosfataas on väga spetsiifiline ja defosforüülib ühte või mõnda valku, teised eemaldavad fosfaadi suures valkude valikus. Fosfaadid on hüdrolaasid, kuna nad kasutavad vee molekuli fosforüülimiseks. Substraadi spetsiifilisuse põhjal võivad fosfataasid olla liigitati viide klassi nimelt; türosiinispetsiifilised fosfataasid, seriini / treoniini spetsiifilised fosfataasid, kahespetsiifilised fosfataasid, histidiini fosfataasid ja lipiidfosfataasid.

Türosiini defosforüülimise mehhanism CDP abil

Mis vahe on kinaasil ja fosfataasil?

• Kinaasensüümid katalüüsivad valkude fosforüülimist, lisades fosfaatrühmi ATP molekulidest. Fosfataasi ensüümid katalüüsivad fosforüülimisreaktsioone fosfaatrühmade eemaldamise teel valkudest.

• Kinaas kasutab fosfaatrühmade saamiseks ATP-d, fosfataas aga fosfaatrühmade eemaldamiseks veemolekule.

• Kinaasi aktiveeritud valke saab fosfataasiga desaktiveerida.

Pildid viisakalt:

1. Põhiline fosforüülimisreaktsioon Bdoc13 abil (CC BY-SA 3.0)
2. Basiofiiliga türosiini defosforüülimise mehhanism CDP abil (CC BY-SA 3.0)