Hemoglobiin on punastes verelibledes leiduv valk, mis kannab hapnikku kopsudest keha kudedesse ja organitesse ning süsinikdioksiid keha kudedest ja elunditest kopsudesse. Hemoglobiini on kahes olekus: hapniku- ja hapnikuvabad hemoglobiin. Peamine erinevus hapnikuga ja desogeenitud hemoglobiini vahel on see hapnikuga rikastatud hemoglobiin on nelja hapniku molekuliga seotud hemoglobiini olek, deoksüdeeritud hemoglobiin on hapnikuga seondumata hemoglobiini olek. Hapnikuga rikastatud hemoglobiin on helepunase värvusega, desogeenitud hemoglobiin tumepunase värvusega.
SISU
1. Ülevaade ja peamised erinevused
2. Mis on hemoglobiin
3. Mis on hapnikuga rikastatud hemoglobiin
4. Mis on deoksügeenitud hemoglobiin
4. Kõrvuti võrdlus - hapnikuga ja desogeenimata hemoglobiin
5. Kokkuvõte
Hemoglobiin (Hb) on punastes verelibledes sisalduv keeruline valgu molekul, mis annab punastele verelibledele tüüpilise kuju (ümara ja kitsa keskosaga). Hb põhirollid hõlmavad hapniku transportimist kopsudest keha kudedesse, selle vahetamist süsinikdioksiidiga ja süsinikdioksiidi viimist keha kudedest kopsudesse ning tagasivahetust hapnikuga. Hemoglobiini molekul sisaldab nelja polüpeptiidahelat (valgu alaühikud) ja nelja heemrühma, nagu on näidatud joonisel 01. Neli polüpeptiidahelat tähistavad kahte alfa-globuliini ahelat ja kahte beeta-globuliini ahelat. Heem on oluline porfüriiniühend hemoglobiini molekulis, mille keskne rauaaatom on sisse põimitud. Hemoglobiini molekuli iga polüpeptiidahel sisaldab heemrühma ja rauaaatomit. Raua aatom on oluline hapniku ja süsinikdioksiidi transportimiseks veres ning see on punaste vereliblede punase värvuse peamine mõjutaja. Hemoglobiini nimetatakse ka a mettaloproteiin tänu raua aatomite liitmisele.
Kudede ja elundite varustamine hapnikuga on ülioluline ja hädavajalik. Rakud saavad energiat aeroobse hingamise (oksüdatiivse fosforüülimise) abil, kasutades elektronide aktseptorina hapnikku. Raku optimaalse metabolismi ja funktsioonide saavutamiseks on vaja energiat. Hapnikuvarustust soodustavad hemoglobiini valgud. Seetõttu tuntakse hemoglobiini ka kui hapnikku kandvat valku veres.
Madal hemoglobiinisisaldus veres, mida nimetatakse aneemiaks. Aneemia seisund võib põhjustada mitmeid haigusi. Madal hemoglobiinisisaldus veres on erinevatel põhjustel. Rauavaegus on peamine põhjus, samas kui liigsed dieedid, ebatervislik eluviis, mõned haigused ja vähid on ka sama põhjused.
Hemoglobiini molekulil on neli Fe-ga seotud hapniku sidumissaiti+2 aatomid. Ühes hemoglobiini molekulis võib olla maksimaalselt neli hapniku molekuli. Seega võib hemoglobiin olla hapnikuga küllastunud või küllastumata. Hapnikuga küllastumine on hapniku poolt hõivatud hemoglobiini sidumiskohtade protsent. Teisisõnu, see mõõdab hapnikuga küllastunud hemoglobiini osa koguhemoglobiini suhtes. Neid kahte hemoglobiini olekut nimetatakse hapniku- ja hapnikuvaba hemoglobiiniks.
Joonis 1: Hemoglobiini struktuur
Kui hemoglobiini molekulid on seotud ja küllastunud hapniku molekulidega, tuntakse hemoglobiini ja hapniku kombinatsiooni hapnikuga rikastatud hemoglobiinina (oksühemoglobiin). Hapnikuga rikastatud hemoglobiin moodustub füsioloogilise hingamise (ventilatsiooni) ajal, kui hapniku molekulid seostuvad punastes verelibledes oleva hemoglobiini heerühmadega. Hapnikuga rikastatud hemoglobiini tootmine toimub peamiselt kopsu kapillaarides kopsude alveoolide läheduses, kus toimub gaasiline vahetus (sissehingamine ja väljahingamine). Hapniku seondumise afiinsust hemoglobiiniga mõjutab kõrgel määral pH. Kui pH on kõrge, on hapniku seondumise afiinsus hemoglobiiniga kõrge, kuid pH vähenedes see väheneb. Tavaliselt on kopsudes kõrge pH ja lihastes madal. Seega on see pH-tingimuste erinevus kasulik hapniku sidumiseks, transportimiseks ja vabastamiseks. Kuna kopsu lähedal on kõrge seondumisafiinsus, seob hapnik hemoglobiini ja moodustab oksühemoglobiini. Kui oksühemoglobiin jõuab madala pH tõttu lihasesse, lahustub see ja eraldab rakkudele hapnikku. Inimeste vere normaalset hapnikusisaldust peetakse vahemikku 95–100%. Hapnikuga rikastatud veri on nähtav erkpunase (karmiinpunase) värviga. Kui hemoglobiin on hapnikuga küllastunud vormis, nimetatakse seda ka hemoglobiini R-olekuks (pingevaba olek)..
Joonis 2: hapnikuga rikastatud hemoglobiin
Deoksügeenitud hemoglobiin on hemoglobiini vorm, mis ei ole seotud hapnikuga. Deoksüdeeritud hemoglobiinis puudub hapnik. Seetõttu see riik kutsus Hemoglobiini T-seisund (pingeline olek). Hapestatud hemoglobiini võib täheldada siis, kui hapnikuga rikastatud hemoglobiin vabastab hapnikku ja seda vahetatakse süsihappegaasiga lihasrakkude plasmamembraani lähedal, kus pH tase on madal. Kui hemoglobiinil on madal afiinsus hapniku sidumise suhtes, väljastab see hapniku ja muundub deoksügeenitud hemoglobiiniks.
Joonis 3: Hapniku- ja hapnikuvabad verevool läbi keha
Hapnikuga vs deoksügeenitud hemoglobiin | |
Hapnikuga rikastatud hemoglobiin on hemoglobiini ja hapniku kombinatsioon. | Hemoglobiini sidumata vormi hapnikuga tuntakse desoksüdeeritud hemoglobiinina. |
Hapniku molekuli olek | |
Hapniku molekulid on seotud hemoglobiini molekuliga. | Hapniku molekulid ei ole seotud hemoglobiini molekuliga. |
Värv | |
Hapnikuga rikastatud hemoglobiin on erkpunase värvusega. | Deoksügeenitud hemoglobiin on tumepunase värvusega. |
Hemoglobiini osariik | |
Seda nimetatakse R hemoglobiinisisaldus. | Seda nimetatakse T (pingeline) Hemoglobiini seisund. |
Moodustamine | |
Hapnikuga rikastatud hemoglobiin moodustub siis, kui hapniku molekulid seovad füsioloogilise hingamise ajal punaliblede hemoglobiini heemrühmadega. | Hapestatud hemoglobiin moodustub hapniku vabastamisel hapnikustatud hemoglobiinist ja see vahetub süsinikdioksiidiga lihasrakkude plasmamembraani lähedal. |
Hemoglobiin on punastes verelibledes leiduv elutähtis valk, mis on võimeline kandma kopsust hapnikku kehakudedesse ja viima keha kudedest süsihappegaasi kopsu. Hapniku seondumise tõttu on kaks hemoglobiini olekut. Need on hapnikuga rikastatud hemoglobiin ja hapnikuga küllastunud hemoglobiin. Hapnikuga rikastatud hemoglobiin moodustub, kui hapniku molekulid kinnituvad Fe aatomite külge. Hapestatud hemoglobiin moodustub hapniku molekulide vabastamisel hemoglobiini molekulist. See on peamine erinevus hapnikuga ja desogeenitud Hemoglobiini vahel. Hapniku kinnitumist ja vabanemist mõjutavad peamiselt hapniku pH ja osaline rõhk.
Viide:
1. Thomas, Caroline ja Andrew B. Lumb. "Hemoglobiini füsioloogia." Hemoglobiini füsioloogia | BJA haridus | Oxfordi akadeemiline. Oxford University Press, 15. mai 2012. Veeb. 20. veebruar 2017.
2. Marengo-Rowe, Alain J. “Inimese hemoglobiinide struktuuri ja funktsioonide seosed.” Toimetised (Baylori ülikool. Meditsiinikeskus). Baylori tervishoiusüsteem, juuli 2006. Veeb. 20. veebruar 2017
Pilt viisakalt:
1. “1904 Hemoglobin”, autor OpenStax College - anatoomia ja füsioloogia, veebisait Connexions. (CC BY 3.0) Commonsi Wikimedia kaudu
2. “Joonis 39 04 01” CNX OpenStax - (CC BY 4.0) kaudu Commons Wikimedia
3. 2101 verevool läbi südame ”, autor OpenStax College - anatoomia ja füsioloogia, veebisait Connexions. (CC BY 3.0) Commonsi Wikimedia kaudu