Erinevus proteesigrupi ja koensüümi vahel

Peamine erinevus - proteesigrupp vs koensüüm
 

Ensüümid on elusrakkudes toimuvate keemiliste reaktsioonide bioloogilised katalüsaatorid. Mõned ensüümid vajavad biokeemiliste reaktsioonide katalüüsimiseks abimolekule või partnermolekule. Neid molekule tuntakse kofaktoritena. Kofaktorid on mittevalgulised molekulid, mis aitavad keemilistel reaktsioonidel toimuda. Need aitavad suurendada reaktsiooni kiirust. Kofaktorid võivad olla kas anorgaanilised või orgaanilised. Need koosnevad erinevat tüüpi molekulidest nagu vitamiinid, metalliioonid, mitte-vitamiinimolekulid jne. Proteesirühm ja koensüüm on ensüümide kahte tüüpi abistajamolekulid. Peamine erinevus proteesigrupi ja koensüümi vahel on see proteesigrupp seob ensüümi tihedalt ensüümiga samas koensüüm seondub lõdvalt ensüümiga, et toetada selle katalüütilist funktsiooni. Proteesirühmad võivad olla orgaanilised molekulid või metalliioonid, samal ajal kui koensüümid on täiesti orgaanilised molekulid.

SISU
1. Ülevaade ja peamised erinevused
2. Mis on proteesigrupp 
3. Mis on koensüüm
4. Kõrvuti võrdlus - proteesigrupp vs koensüüm
5. Kokkuvõte

Mis on proteesigrupp?

Proteesirühm on kofaktor, mis seob tihedalt ensüümi ja aitab keemilist reaktsiooni katalüüsida. Need on valguvabad molekulid. Need võivad olla väikesed orgaanilised molekulid või metalliioonid. Ensüümiga tiheda sidumise tõttu on proteesirühmi ensüümidest raske eemaldada. Seetõttu leitakse, et proteesirühma ja ensüümi vaheline side on püsiv, erinevalt koensüümidest. Sidumisel võivad nad toimida struktuurielementidena või laengukandjatena. Näiteks võimaldab hemoglobiini ja müoglobiini proteesirühma heem siduda ja vabastada hapnikku vastavalt kudede vajadusele. Mõned vitamiinid toimivad ensüümide proteesimisel.

Joonis 01: Proteesirühma heem hemoglobiini molekulis

Mis on koensüüm?

Koensüüm on spetsiifiline kofaktoritüüp, mis aitab ensüümidel nende funktsiooni täita. Nad osalevad reaktsiooni kiiruse suurendamises. Koensüümid on valguvabad ühendid, mis töötavad ensüümidega. Need on väikesed vitamiinidest saadud orgaanilised molekulid (süsinikku sisaldavad molekulid). Need seostuvad ensüümi aktiivse saidiga lõdvalt ja aitavad neid substraatide äratundmisel, ligimeelitamisel ja tõrjumisel. Koensüümi olemasolu on mõnede ensüümide jaoks katalüütilise funktsiooni käivitamiseks ja täitmiseks hädavajalik. Nad toimivad vahekandjatena ja ka kosubstraatidena.

Koensüümid ei ole ensüümide suhtes spetsiifilised. Nad võivad seostuda paljude erinevat tüüpi ensüümidega ja aidata neil läbi viia keemilisi reaktsioone. Seega on need korduvkasutatavad. Need koensüümid võivad muuta oma struktuuri alternatiivseteks vormideks, kui see on hädavajalik. Koensüümid ei saa üksi töötada. Need peaksid seonduma ensüümiga. Kui koensüüm seondub apoensüümiga, muutub see holoensüümiks, mis on keemilisi reaktsioone katalüüsiva ensüümi aktiivne vorm.

Koensüümide näideteks on C-vitamiin, B-vitamiin, S-adenosüülmetioniin, ATP, koensüüm A jne..

    Joonis 02: koensüüm

Mis vahe on proteesigrupil ja koensüümil??

Proteesigrupp vs koensüüm

Proteesigrupp on abistajamolekuli tüüp, mis on valguvaba ühend, mis aitab ensüümidel nende funktsioone täita. Koensüüm on spetsiifiline kofaktorimolekul, mis on orgaaniline molekul, mis aitab ensüümidel katalüüsida keemilisi reaktsioone.
Ensüümidega võlakiri
Ensüümide hõlbustamiseks seovad nad ensüümidega tihedalt või kovalentselt. Need seovad katalüütilise funktsiooni hõlbustamiseks ensüümi aktiivse saidiga lõdvalt.
Koostis
Proteesirühmad on metalliioonid, vitamiinid, lipiidid või suhkrud. Koensüümid on vitamiinid, vitamiinide derivaadid või nukleotiidid.
Põhifunktsioon
Proteesigrupp annab ensüümile peamiselt struktuuriomadused. Koensüüm annab ensüümile peamiselt funktsionaalse omaduse.
Ensüümist eemaldamine
Proteesirühmi ei saa ensüümidest hõlpsalt eemaldada. Koensüüme saab ensüümidest hõlpsalt eemaldada.
Näited
Näited hõlmavad flaviini nukleotiide ja heemi. Näited hõlmavad AMP, ATP, koensüümi A, FAD ja NAD+, S-adenosüülmetioniin

Kokkuvõte - proteesigrupp vs koensüüm

Kofaktorid on ensüümide abistavad molekulid. Need ei ole valgud ja on kas anorgaanilised või orgaanilised molekulid. Koensüümid ja proteesirühmad on kahte tüüpi abistajamolekulid. Koensüüm on orgaaniline molekul, mis seob reaktsioonide hõlbustamiseks ensüümidega lõdvalt. Proteesirühm on orgaaniline molekul või metallraud, mis seob ensüümiga tihedalt või kovalentselt keemiliste reaktsioonide hõlbustamiseks. See on erinevus proteesigrupi ja koensüümi vahel. Mõlemad rühmad on korduvkasutatavad ja mittespetsiifilised ensüümide suhtes.

Viide:
1. “Kofaktor (biokeemia).” Vikipeedia. Wikimedia Foundation, 14. mai 2017. Veeb. 17. mai 2017. .
2. Klucevsek, Kristin. "Koensüümid, kofaktorid ja proteesigrupid: funktsioon ja koostoimed." Study.com. Study.com, n.d. Võrk. 17. mai 2017. http://study.com/academy/lesson/coenzymes-cofactors-prosthetic-groups-function-and-interactions.html
3. Helmenstine, Ph.D. Anne Marie. Mis on koensüüm? Mõiste ja näited. ” ThoughtCo. N.p., n.d. Võrk. 17. mai 2017. .
4. Hashim, Onn H. ja Nor Azila Adnan. "Koensüüm, kofaktor ja proteesigrupp - mitmetähenduslik biokeemiline kõnepruuk." Biokeemiline haridus. Headington Hilli saal, 30. juuni 2010. Veeb. 17. mai 2017

Pilt viisakalt:
1. “1904 Hemoglobin”, autor OpenStax College - anatoomia ja füsioloogia, veebisait Connexions. 19. juuni 2013 (CC BY 3.0) Commonsi Wikimedia kaudu