Erinevus Kd ja Km vahel

Peamine erinevus - Kd vs Km
 

Kd ja Km on tasakaalukonstandid. Põhiline erinevus Kd ja Km vahel on see Kd on termodünaamiline konstant, samas kui Km ei ole termodünaamiline konstant.

Kd tähistab dissotsiatsioonikonstanti, Km aga Michaeli konstanti. Mõlemad konstandid on ensümaatiliste reaktsioonide kvantitatiivsel analüüsil väga olulised. 

SISU

1. Ülevaade ja peamised erinevused
2. Mis on Kd
3. Mis on Km
4. Kõrvuti võrdlus - Kd vs Km tabelina
5. Kokkuvõte

Mis on Kd?

Kd on dissotsiatsioonikonstant. Seda tuntakse ka kui tasakaalu dissotsiatsioonikonstant tänu selle kasutamisele tasakaalusüsteemides. Disotsiatsioonikonstant on reaktsioonide tasakaalukonstant, kus suur ühend muundatakse pöörduvalt väikesteks komponentideks. Selle muundamise protsessi nimetatakse ka dissotsiatsiooniks. Ioonne molekul dissotsieerub oma ioonideks alati. Siis on dissotsiatsioonikonstant ehk Kd kogus, mis väljendab lahuses oleva konkreetse aine ioonideks jaotumise ulatust. Seega võrdub see vastavate ioonide kontsentratsioonide korrutisega lahustumata molekuli kontsentratsiooniga.

AB & # x2194; A + B

Ülaltoodud üldise reaktsiooni korral saab dissotsiatsioonikonstandi Kd anda järgmiselt.

Kd = [A] [B] / [AB].

Lisaks tuleks stöhhiomeetrilise seose olemasolu korral võrrandisse lisada stöhhiomeetrilised koefitsiendid.

xAB & # x2194; aA + bB

Ülaltoodud reaktsiooni dissotsiatsioonikonstandi Kd võrrand on järgmine:

Kd = [A]a[B]b / [AB]x

Täpsemalt, biokeemilistes rakendustes aitab Kd määrata ensüümi juuresolekul keemilises reaktsioonis eralduvate toodete kogust. Ensümaatilise reaktsiooni Kd väljendab ligandi-retseptori afiinsust. Teisisõnu, see väljendab substraadi võimet lahkuda ensüümi retseptorist. Teisest küljest kirjeldab see, kui tugevalt substraat seondub ensüümiga.

Mis on Km?

Km on Michaeli konstant. Erinevalt Kd-st on Km kineetiline konstant. Selle peamine rakendus on ensüümi kineetika, see tähendab substraadi afiinsuse määramine ensüümiga seondumiseks. Konstanti väljendatakse substraadi kontsentratsiooni seostamisel reaktsiooni kiirusega ensüümi juuresolekul. Vastavalt sellele on Michaeli konstant või Km substraadi kontsentratsioon, kui reaktsiooni kiirus jõuab poole maksimaalsest kiirusest.

Joonis 1: seos reaktsiooni kiiruse ja substraadi kontsentratsiooni vahel ensümaatilises reaktsioonis.

Ensüümi (E) ja substraadi (S) vahelise reaktsiooni käigus moodustuvad produktid (P) järgmiselt:

E + S & # x2194; E-S kompleks & # x2194; E + P

Kui ülaltoodud reaktsiooni tasakaalukonstandid on järgmised, saate neist konstantidest tuletada Km.

Km = K-1   +  K+2   / K+1

Km määramine Michaeli kontseptsiooni järgi

Michaelis arendas suhte, kasutades substraadi kontsentratsiooni [S] ja maksimaalset reaktsioonikiirust Vmax. Substraadi kontsentratsiooni ja ensümaatilise reaktsiooni Km suhe on järgmine:

v = Vmax [S] / km + [S]

v on kiirus igal ajal, samal ajal kui [S] on substraadi kontsentratsioon konkreetsel ajal ja Vmax on reaktsiooni maksimaalne kiirus. Km on reaktsiooni ensüümi Michaeli konstant. Michaeli konstandi väärtus sõltub ensüümist. Järelikult näitab Km väike väärtus seda, et ensüüm küllastub väikese koguse substraadiga. Seejärel saadakse Vmax substraadi madala kontsentratsiooni korral. Seevastu kõrge Km väärtus näitab, et ensüüm vajab küllastumiseks suurt hulka substraati.

Mis vahe on Kd ja Km vahel??

Kd vs Km

Kd on dissotsiatsioonikonstant. Km on Michaeli konstant.
Loodus
Kd on termodünaamiline konstant. Km on kineetiline konstant.
Üksikasjad
Kd tähistab substraadi afiinsust ensüümi suhtes. Km tähistab suhet substraadi kontsentratsiooni ja reaktsioonikiiruse vahel.

Kokkuvõte - Kd vs Km

Kd ja Km on tasakaalukonstandid, mis kirjeldavad ensümaatiliste reaktsioonide omadusi. Põhiline erinevus Kd ja Km vahel on see, et Kd on termodünaamiline konstant, samas kui Km ei ole termodünaamiline konstant.

Viide:

1. “Michaelis-Menten Kinetics”. Vikipeedia, Wikimedia Foundation, 10. aprill 2018, saadaval siin.
2. Sissejuhatus ensüümidesse. Substraadi kontsentratsioon (ensüümide sissejuhatus), saadaval siit.
3. Dissotsiatsiooni konstant. Vikipeedia, Wikimedia Foundation, 10. aprill 2018, saadaval siin.