Lüaside ja transferaaside erinevus

võtme erinevus lüsaaside ja transferaaside vahel on nende peamine ülesanne. Lüaasid on ensüümid, mis katalüüsivad molekulide dissotsiatsiooni või lagunemist, lõhustades nendevahelised sidemed. Samal ajal on transferaasid ensüümid, mis katalüüsivad funktsionaalrühma ülekandmist ühest molekulist teise. 

Ensüümid on biokeemiliste reaktsioonide biokatalüsaatorid. Need on valgud ja kiirendavad biokeemilisi reaktsioone, vähendades reaktsiooni aktiveerimisenergiat. Seetõttu suurendavad nad reaktsiooni kiirust ilma, et neid tarbitaks. Nad suudavad biokeemilisi reaktsioone uuesti ja uuesti katalüüsida. Ensüümide katalüüsitava reaktsiooni põhjal on kuus ensüümide rühma. Need on transferaas, ligaas, oksidoreduktaas, isomeraas, hüdrolaas ja lüaas. Neist katalüüsib lüsaasid molekulide lõhustumist, transferaasid aga rühmade ülekandumist molekulide vahel.

SISU

1. Ülevaade ja peamised erinevused
2. Mis on lüase 
3. Mis on transferaasid?
4. Lüaside ja transferaaside sarnasused
5. Võrdlus kõrvuti - lüase vs transferaasid tabelina
6. Kokkuvõte

Mis on lyases?

Lüaasid on ensüümid, mis katalüüsivad molekulide lagunemist või dissotsiatsiooni. Ensüümid kasutavad molekulide vaheliste sidemete lõhustamiseks vett või redoksreaktsioone. Lüaasid lõhestavad tavaliselt molekulide vahel C-C, C-N ja C-O sidemeid. Sageli viib see molekulide vahel kaksiksidemete moodustumiseni. See viib ka rõngasstruktuuride moodustumiseni. Lüaasid erinevad hüdrolaasidest selle poolest, et toodetele ei lisata vett. Tavalisteks lüsaasideks on dekarboksülaasid, aldolaasid, dehüdrataasid jne.

Järgnevalt on illustreeritud näide biokeemilisest reaktsioonist, mis katalüüsib lüsaasiga.

ATP → cAMP + PP_i

Joonis 01: Lüasega katalüüsitud reaktsioon

Mis on transferaasid?

Transferaasid on ensüümid, mis katalüüsivad funktsionaalrühma ülekandmist ühest molekulist teise. Seetõttu hõlbustavad transferaasid rühma üleminekut doonormolekulilt aktseptori molekulile. Kinaasid on transferaaside parim näide. Need katalüüsivad fosfaatrühma ülekandmist ATP-st mõnda teise molekuli. Funktsionaalrühmad, mis transferaaside abil üle kanduvad, hõlmavad metüül-, glükosüül-, aldehüüd-, ketoon-, alküül- või arüül-, alkoholi- ja karboksüülrühmi jne. Funktsionaalrühma põhjal on transferaaside alamklassid..

Joonis 02: Transferaasi abil katalüüsitav reaktsioon

Koensüüm A (CoA) transferaas, peptidüültransferaas, uridüültransferaas, katehhool-O-metüültransferaas, metüülamiin-glutamaat N-metüültransferaas, nukleotidüültransferaas, atsüültransferaas, glükosüültransferaas, heksosüültransferaasi näited ja pentosüültransferaas.

Millised on lüaside ja transferaaside sarnasused?

• Lüase ja transferaase on kaks kuuest peamisest ensüümide rühmast.
• Need katalüüsivad biokeemilisi reaktsioone ja suurendavad reaktsioonikiirust, alandades aktiveerimisteenust.
• Need on valmistatud aminohappelistest järjestustest. Seega on need valgud ja neil on aktiivne sait nende spetsiifiliste substraatidega seondumiseks.
• Nad on seotud elusorganismide paljude oluliste biokeemiliste radadega.
• Tegelikult on need elus oluliste protsesside lahutamatud osad.

Mis vahe on lüaside ja transferaaside vahel?

Lüaas on ensüüm, mis katalüüsib mitmesuguste keemiliste sidemete purunemist muul viisil kui hüdrolüüs ja oksüdeerimine. Vahepeal on transferaas ensüüm, mis katalüüsib funktsionaalse rühma ülekandmist doonorilt aktseptorile. Niisiis, see on peamine erinevus lüaside ja transferaaside vahel. Lüaaside näideteks on dekarboksülaasid, aldolaasid, dehüdrataasid jne. Ja koensüüm A (CoA) transferaas, peptidüültransferaas, uridüültransferaas, katehhool-O-metüültransferaas, metüülamiin-glutamaat N-metüültransferaas, nukleotidüültransferaas, atsüültransferaas, glükosüültransferaas, heksosüültransferaasi näited ja pentosüültransferaas.

Allpool on infograafik kokku võetud lüsaaside ja transferaaside erinevusest.

Kokkuvõte - linaasid vs transferaasid

Lüaasid katalüüsivad mitmesuguste keemiliste sidemete purunemist muul viisil kui hüdrolüüs ja oksüdeerimine. Seetõttu lõhestavad lüase keemilised sidemed ja soodustavad molekulide lagunemist, moodustades C-molekulide vahel kaksiksidemeid ja moodustades tsüklistruktuure. Samal ajal katalüüsivad transferaasid funktsionaalrühmade üleminekut ühest molekulist teise. Seega on see peamine erinevus lüase ja transferaasi vahel. Nii lüaasid kui ka transferaasid on kaks olulist ensüümide rühma, mis on paljude elus aset leidvate oluliste biokeemiliste reaktsioonide lahutamatud osad.

Viide:

1. “Transferase”. Encyclopædia Britannica, Encyclopædia Britannica, Inc., 13. aprill 2009, saadaval siit.
2. „Struktuurne biokeemia / ensüümide katalüütiline mehhanism / ensüümide klassifikatsioon / lüase.” Struktuurne biokeemia / Ensüümide katalüütiline mehhanism / Ensüümide klassifikatsioon / Lüase - Wikibooks, avatud raamatud avatud maailma jaoks, saadaval siit.

Pilt viisakalt:

1. “Prenüültsüsteiinlüaasi mehhanism” UMcrc14 poolt - Oma töö (CC BY-SA 4.0) Commonsi Wikimedia kaudu
2. „Transaldolaasi reaktsioon“ - autor Yikrazuul - Oma töö (CC BY-SA 3.0) Commonsi Wikimedia kaudu