Ensüümi ja koensüümi erinevus

Peamine erinevus - ensüüm vs koensüüm
 

Keemilised reaktsioonid muudavad ühe või mitu substraati produktideks. Neid reaktsioone katalüüsivad spetsiaalsed valgud, mida nimetatakse ensüümideks. Ensüümid toimivad enamiku reaktsioonide katalüsaatorina ilma neid tarbimata. Ensüümid on valmistatud aminohapetest ja neil on ainulaadsed aminohappejärjestused, mis koosnevad 20 erinevast aminohappest. Ensüüme toetavad väikesed valguvabad orgaanilised molekulid, mida nimetatakse kofaktoriteks. Koensüümid on ühte tüüpi kofaktorid, mis aitavad ensüümidel katalüüsi läbi viia. Peamine erinevus ensüümi ja koensüümi vahel on see ensüüm on valk, mis katalüüsib biokeemilisi reaktsioone samas koensüüm on valguvaba orgaaniline molekul, mis aitab ensüümidel aktiveerida ja katalüüsida keemilisi reaktsioone. Ensüümid on makromolekulid, samal ajal kui koensüümid on väikesed molekulid.

SISU
1. Ülevaade ja peamised erinevused
2. Mis on ensüüm
3. Mis on koensüüm
4. Kõrvuti võrdlus - ensüüm vs koensüüm
5. Kokkuvõte

Mis on ensüüm?

Ensüümid on elusrakkude bioloogilised katalüsaatorid. Need on valgud, mis koosnevad sadadest kuni miljonitest aminohapetest, mis on omavahel ühendatud nagu pärlid nööris. Igal ensüümil on ainulaadne aminohappeline järjestus ja selle määrab konkreetne geen. Ensüümid kiirendavad elusorganismides peaaegu kõiki biokeemilisi reaktsioone. Ensüümid mõjutavad ainult reaktsiooni kiirust ja nende olemasolu on keemilise muundamise käivitamiseks hädavajalik, kuna ensüümid vähendavad reaktsiooni aktiveerimistehnikat. Ensüümid muudavad reaktsiooni kiirust tarbimata või keemilist struktuuri muutmata. Sama ensüüm võib katalüüsida üha rohkemate substraatide muundamist produktideks, näidates üles võime katalüüsida sama reaktsiooni ikka ja jälle.

Ensüümid on väga spetsiifilised. Konkreetne ensüüm seondub konkreetse substraadiga ja katalüüsib konkreetset reaktsiooni. Ensüümi spetsiifilisuse põhjustab ensüümi kuju. Igal ensüümil on aktiivne sait kindla kuju ja funktsionaalsete rühmadega spetsiifiliseks seondumiseks. Ainult konkreetne põhimik sobib aktiivse saidi kujuga ja seob seda. Ensüümsubstraadi sidumise spetsiifilisust saab seletada kahe hüpoteesiga, mida nimetatakse lukustus- ja võtmehüpoteesiks ning indutseeritud sobivuse hüpoteesiks. Lukustuse ja võtme hüpotees näitab, et ensüümi ja substraadi kokkulangevus on spetsiifiline nagu lukul ja võtmel. Indutseeritud sobivuse hüpotees ütleb, et aktiivse saidi kuju võib muutuda, et see vastaks konkreetse substraadi kujule, nagu kätele sobivatele kinnastele.

Ensümaatilisi reaktsioone mõjutavad mitmed tegurid, näiteks pH, temperatuur jne. Igal ensüümil on optimaalne temperatuur ja pH väärtus efektiivseks tööks. Ensüümid interakteeruvad ka mittevalguliste kofaktoritega nagu proteesirühmad, koensüümid, aktivaatorid jne, et biokeemilisi reaktsioone katalüüsida. Ensüüme saab hävitada kõrgel temperatuuril või kõrge happesuse või aluselisusega, kuna need on valgud.

Joonis 01: Ensüümi aktiivsuse indutseeritud sobivusmudel.

Mis on koensüüm?

Keemilisi reaktsioone aitavad mittevalgulised molekulid, mida nimetatakse kofaktoriteks. Kofaktorid aitavad ensüümidel keemilisi reaktsioone katalüüsida. Kofaktoreid on erinevat tüüpi ja koensüümid on nende hulgas üks tüüp. Koensüüm on orgaaniline molekul, mis kombineerub ensüümi substraadikompleksiga ja aitab reaktsiooni katalüüsiprotsessil. Neid tuntakse ka kui abistajamolekulid. Need koosnevad vitamiinidest või on saadud vitamiinidest. Seetõttu peaksid dieedid sisaldama vitamiine, mis pakuvad olulisi koensüüme biokeemilisteks reaktsioonideks.

Koensüümid võivad seonduda ensüümi aktiivse saidiga. Need seostuvad ensüümiga lõdvalt ja toetavad keemilist reaktsiooni, pakkudes reaktsiooniks vajalikke funktsionaalrühmi või muutes ensüümi struktuurimuutust. Seetõttu muutub substraadi sidumine lihtsaks ja reaktsioon liigub toodete poole. Mõned koensüümid toimivad sekundaarsete substraatidena ja muutuvad erinevalt ensüümidest reaktsiooni lõpus keemiliselt.

Koensüümid ei saa ilma ensüümita keemilist reaktsiooni katalüüsida. Need aitavad ensüümidel aktiivseks muutuda ja funktsioone täita. Kui koensüüm seob apoensüümiga, muutub ensüüm ensüümi holoensüümiks aktiivseks vormiks ja algatab reaktsiooni.

Koensüümide näideteks on adenosiintrifosfaat (ATP), nikotiinamiidadeniini dinukleotiid (NAD), flaviini adeniini dinukleotiid (FAD), koensüüm A, vitamiinid B1, B2 ja B6 jne..

Joonis 02: Kofaktori sidumine apoensüümiga

Mis vahe on ensüümil ja koensüümil?

Ensüüm vs koensüüm
Ensüümid on bioloogilised katalüsaatorid, mis kiirendavad keemilisi reaktsioone.	Koensüümid on orgaanilised molekulid, mis aitavad ensüümidel keemilisi reaktsioone katalüüsida.
Molekulaarne tüüp
Kõik ensüümid on valgud.	Koensüümid on mittevalgud.
Reaktsioonidest tulenevad muutused
Ensüümid ei muutu keemilise reaktsiooni tõttu.	Koensüümid muutuvad reaktsiooni tagajärjel keemiliselt.
Spetsiifilisus
Ensüümid on spetsiifilised.	Koensüümid ei ole spetsiifilised.
Suurus
Ensüümid on suuremad molekulid.	Koensüümid on väiksemad molekulid.
Näited
Ensüümide näideteks on amülaas, proteinaas ja kinaas.	Nens, ATP, koensüüm A ja FAD on koensüümide näited.

Kokkuvõte - ensüüm vs koensüüm

Ensüümid katalüüsivad keemilisi reaktsioone. Koensüümid aitavad ensüümidel reaktsiooni katalüüsida, aktiveerides ensüüme ja pakkudes funktsionaalseid rühmi. Ensüümid on aminohapetest koosnevad valgud. Koensüümid ei ole valgud. Need on saadud peamiselt vitamiinidest. See on ensüümide ja koensüümide erinevused.

Viide:
1. “Ensüümid”. RSC. N.p., n.d. Võrk. 15. mai 2017. .
2. Struktuurne biokeemia / ensüümid / koensüümid. Struktuurne biokeemia / ensüümid / koensüümid - Wikibooks, avatud raamatud avatud maailma jaoks. N.p., n.d. Võrk. 15. mai 2017. .

Pilt viisakalt:
1. „Indutseeritud sobivusskeem” - koostanud TimVickers, vektoriseerinud Fvasconcellos - Pakub TimVickers (Public Domain) Commonsi Wikimedia kaudu
2. Monüüpena “ensüümid” - Commons Wikimedia kaudu oma töö (avalik omand)