Erinevus trüpsiini ja kümotrüpsiini vahel

Peamine erinevus - trüpsiin vs kümotrüpsiin
 

Valkude lagundamine on elusorganismide üldise lagundamise protseduuris väga oluline protsess. Komplekssed valgud lagundatakse aminohapete monomeerideks ja imenduvad peensoole kaudu. Valgud on hädavajalikud, kuna neil on organismis oluline funktsionaalne ja struktuurne roll. Valkude lagundamine toimub valkude lagundamise ensüümide kaudu, mille hulka kuuluvad trüpsiin, kümotrüpsiin, peptidaasid ja proteaasid. Trüpsiin on valku lagundav ensüüm, mis lõhustab peptiidsideme aluselistes aminohapetes, mis hõlmavad lüsiini ja arginiini. Kümotrüpsiin on ka valku seediv ensüüm, mis lõhustab peptiidsidet selliste aromaatsete aminohapete nagu fenüülalaniin, trüptofaan ja türosiin juures. võtme erinevus trüpsiini ja kümotrüpsiini vahel on aminohappe asukoht, milles see lõheneb valgus. Trüpsiin lõheneb aluselistes aminohapete positsioonides, kümotrüpsiin lõhustub aromaatsete aminohapete positsioonides.

SISU

1. Ülevaade ja peamised erinevused
2. Mis on trüpsiin
3. Mis on kümotrüpsiin
4. Trüpsiini ja kümotrüpsiini sarnasused
5. Kõrvuti võrdlus - tabeli kujul trüpsiin vs kümotrüpsiin
6. Kokkuvõte

Mis on trüpsiin?

Trüpsiin on 23,3 kDa suurune valk, mis kuulub seriinproteaaside perekonda ja selle peamised substraadid on aluselised aminohapped. Nende aluseliste aminohapete hulka kuuluvad arginiin ja lüsiin. Trüpsiini avastas 1876. aastal Kuhne. Trüpsiin on globaalne valk ja eksisteerib selle inaktiivsel kujul, milleks on trüpsinogeen - zymogen. Trüpsiini toimemehhanism põhineb seriini proteaasi aktiivsusel.

Trüpsiin lõhustub aluseliste aminohapete C-terminaalses otsas. See on hüdrolüüsireaktsioon ja see toimub peensooles pH - 8,0 juures. Trüpsinogeeni aktiveerimine toimub terminaalse heksapeptiidi eemaldamise kaudu ja see annab aktiivse vormi; trüpsiin. Aktiivset trüpsiini on kahte peamist tüüpi; α - trüpsiin ja β-trüpsiin. Need erinevad soojuspüsivuse ja struktuuri poolest. Trüpsiini aktiivne sait sisaldab histidiini (H63), asparagiinhapet (D107) ja seriini (S200)..

Joonis 01: trüpsiin

Trüpsiini ensümaatilist toimet pärsivad DFP, aprotiniin, Ag⁺, Bensamidiin ja EDTA. Trüpsiini rakendused hõlmavad koe dissotsieerimist, trüpsiinimist loomade rakukultuuris, trüptilist kaardistamist, in vitro valgu uuringud, sõrmejälgede võtmine ja koekultuuri rakendustes.

Mis on kümotrüpsiin?

Kümotrüpsiini molekulmass on 25,6 kDa ja see kuulub seriinproteaasi perekonda ning on endopeptidaas. Kümotrüpsiin eksisteerib selle inaktiivsel kujul, mis on kümotrüpsinogeen. Kümotrüpsiin avastati 1900. aastatel. Kümotrüpsiin hüdrolüüsib peptiidsidemeid aromaatsete aminohapete juures. Need aromaatsed substraadid hõlmavad türosiini, fenüülalaniini ja trüptofaani. Selle ensüümi substraadid asuvad peamiselt L-isomeerides ja toimivad kergesti aminohapete amiididele ja estritele. Optimaalne pH, milles kümotrüpsiin toimib, on 7,8 - 8,0. Kümotrüpsiinil on kaks peamist vormi, näiteks kümotrüpsiin A ja kümotrüpsiin B, ning need erinevad pisut struktuursete ja proteolüütiliste omaduste poolest. Kümotrüpsiini aktiivne sait sisaldab katalüütilist triaadi ja koosneb histidiinist (H57), asparagiinhappest (D102) ja seriinist (S195).

Joonis 02: kümotrüpsiin

Kümotrüpsiini aktivaatorid on tsetüültrimetüülammooniumbromiid, dodetsüültrimetüülammooniumbromiid, heksadetsüültrimetüülammooniumbromiid ja tetrabutüülammooniumbromiid. Kümotrüpsiini inhibiitorid on peptidüülaldehüüdid, boorhapped ja kumariini derivaadid. Kümotrüpsiini kasutatakse kaubanduslikult peptiidide sünteesil, peptiidi kaardistamisel ja peptiidi sõrmejälgede võtmisel.

Millised on trüpsiini ja kümotrüpsiini sarnasused?

• Mõlemad ensüümid on seriini proteaasid.
• Mõlemad ensüümid lõhustavad peptiidsidemeid.
• Mõlemad ensüümid toimivad peensooles.
• Mõlemad ensüümid esinevad selle passiivsel kujul tsümogeenidena.
• Mõlemad ensüümid koosnevad katalüütilisest triaadist, mille aktiivne koht sisaldab histidiini, asparagiinhapet ja seriini.
• Mõlemad ensüümid avastati ja ekstraheeriti veistest.
• Mõlema ensüümi tootmine toimub praegu rekombinantse DNA meetoditega.
• Mõlemad ensüümid toimivad optimaalsel aluselisel pH tasemel.
• Kasutatakse mõlemat ensüümi in vitro erinevates tööstusharudes.

Mis vahe on trüpsiinil ja kümotrüpsiinil?

Trüpsiin vs kümotrüpsiin
Trüpsiin on valku lagundav ensüüm, mis lõhustab peptiidsideme aluselistes aminohapetes nagu lüsiin ja arginiin.	Kümotrüpsiin, mis on ka valke seediv ensüüm, lõhustab peptiidsidet selliste aromaatsete aminohapete juures nagu fenüülalaniin, trüptofaan ja türosiin.
Molekulmass
Trüpsiini molekulmass on 23,3 k Da.	Kümotrüpsiini molekulmass on 25,6 k Da.
Aluspinnad
Komplekssed valgud lagundatakse aminohapete monomeerideks ja imenduvad peensoole kaudu.	Aromaatsete aminohapete substraadid nagu türosiin, trüptofaan ja fenüülalaniin mõjutavad kümotrüpsiini.
Ensüümi sümogeenne vorm
Trüpsigeen on trüpsiini mitteaktiivne vorm.	Kümotrüpsinogeen on kümotrüpsiini mitteaktiivne vorm.
Aktiveerijad
Lantaniidid on trüpsiini aktivaatorid.	Tsetüültrimetüülammooniumbromiid, dodetsüültrimetüülammooniumbromiid, heksadetsüültrimetüülammooniumbromiid ja tetrabutüülammooniumbromiid on kümotrüpsiini aktivaatorid.
Inhibiitorid
DFP, aprotiniin, Ag+, Bensamidiin ja EDTA on trüpsiini inhibiitorid.	Peptidüülaldehüüdid, boorhapped ja kumariini derivaadid on kümotrüpsiini inhibiitorid.

Kokkuvõte - trüpsiin vs kümotrüpsiin

Peptidaasid või proteolüütilised ensüümid lõhustavad valke peptiidsideme hüdrolüüsi teel. Trüpsiin lõhustab peptiidsideme aluseliste aminohapete juures, samas kui kümotrüpsiin lõhustab peptiidsideme aromaatsete aminohappejääkide juures. Mõlemad ensüümid on seriini peptidaasid ja toimivad peensooles aluselises pH keskkonnas. Praegu on rekombinantse DNA tehnoloogia abil trüpsiini ja kümotrüpsiini tootmiseks tehtud palju uuringuid, kasutades erinevaid bakteri- ja seeneliike, kuna neil ensüümidel on kõrge tööstuslik väärtus. See on erinevus trüpsiini ja kümotrüpsiini vahel.

Laadige alla saidi Trypsin vs Chymotrypsin PDF-versioon

Selle artikli PDF-versiooni saate alla laadida ja seda võrguühenduseta otstarbel kasutada tsitaatide märkuse kohaselt. Laadige siit alla PDF-versioon. Erinevus trüpsiini ja kümotrüpsiini vahel

Viide:

1. “kümotrüpsiin”. Kümotrüpsiin - Worthingtoni ensüümi käsiraamat. Saadaval siin
2. “Trüpsiin.” Trüpsiini - Worthingtoni ensüümi kasutusjuhend. Saadaval siin

Pilt viisakalt:

1.'Serine proteaas'Tytellatella inglise keeles Wikibooks (Public Domain) Commonsi Wikimedia kaudu  
2.'Chymotrypsin 4cha'By Yikrazuul - Oma töö, (CC BY-SA 3.0) Commonsi Wikimedia kaudu